De ce majoritatea proteinelor au nevoie de PH aproape neutru?

Proteinele au structuri complexe care sunt dictate de lanțurile laterale ale aminoacizilor săi. Natura lanțurilor laterale se poate modifica atunci când pH-ul mediului lor se schimbă, ceea ce ar putea afecta întreaga structură a proteinei și ar face inactivă.

Toate enzimele sunt proteine, iar funcția lor depinde de structura enzimei. Structura unei proteine ​​este dictată de trei niveluri. Structura primară se referă la secvența de aminoacizi. Structura secundară include fold-urile locale care formează elici alfa sau foi de beta. Structura terțiară este formată prin combinarea structurilor secundare. Structurile secundare și terțiare sunt formate prin legături între lanțurile laterale ale aminoacizilor. Enzimele au un situs specific, numit situsul activ, care se leagă de substratul cu care reacționează, pentru a aduce o schimbare fiziologică în celulă. Dacă se modifică structura situsului activ, enzima ar putea fi inactivată. Schimbarea pH-ului mediului enzimelor ar putea schimba natura lanțurilor laterale ale enzimei și a legăturilor pe care le formează. Aceasta duce la o structură diferită de forma activă a enzimei. Cele mai multe enzime și proteine ​​tind să funcționeze la pH neutru. Există unele enzime care funcționează la un pH mai scăzut, cum ar fi cele găsite în stomac. În astfel de cazuri, modificarea pH-ului la un pH neutru le inactivează.