De ce este inhibarea necompetitivă importantă în chimia enzimelor?

Inhibarea necompetitivă este importantă în studiul chimiei enzimelor deoarece descrie o metodă specifică de reducere a activității enzimelor într-o reacție catalitică. Acest tip de inhibiție implică un compus inhibitor care se conectează cu enzima -substrate complex pentru a preveni crearea produsului. Sa demonstrat că inhibarea necompetitivă este utilă în domeniul medicinii și al altor domenii științifice.

Semnificația inhibiției necompetitive a fost evidențiată în biochimie și farmacologie. Un exemplu de inhibare necompetitivă este utilizarea de litiu pentru a preveni inofitozina monosfatazică care cauzează psihoză maniaco-depresivă.

Inhibarea necompetitivă aparține unei clase de compuși numite inhibitori reversibili, care pot fi îndepărtați dintr-o reacție pentru a inversa efectele acesteia. Deși ambele sunt reversibile, inhibarea necompetitivă este diferită de inhibarea competitivă, care implică legarea unui inhibitor de enzima astfel încât să perturbe posibila legătură a enzimei cu substratul. În acest scenariu, inhibitorul încearcă să imite structura substratului, împiedicând astfel ultima să se conecteze cu enzima. În unele cazuri, inhibitorii competitivi pot modifica structura enzimei în sine, astfel încât substratul să devină incompatibil.

În schimb, inhibarea necompetitivă nu împiedică legarea substratului cu enzima. Acest tip de inhibitor permite enzimei și substratului să formeze un complex pe care se va lega inhibitorul. Ca rezultat, complexul modificat nu poate elibera produsele dorite.