Enzimele de fierbere își măresc temperatura, ceea ce crește rata de activitate a enzimelor. Cu toate acestea, există o limită dincolo de care enzimele nu mai funcționează și devin denaturate. Prea multă căldură rupe legăturile chimice care țin împreună enzimele.
Creșterea temperaturii crește coliziunea dintre moleculele de substrat și moleculele de apă. Viteza mișcării moleculare aleatorice și a energiei vibrațiilor a moleculelor crește odată cu creșterea temperaturii. Enzimele constau din aminoacizi individuali uniți într-o structură tridimensională prin legături chimice dintre aminoacizi. Când temperaturile cresc dincolo de limita superioară, enzimele pierd structura tridimensională, ceea ce le face imposibilă să se potrivească cu moleculele substratului țintă.În consecință, enzimele devin denaturate și nu mai funcționează. Acesta este un proces ireversibil, iar scăderea temperaturii nu restabilește funcțiile enzimelor. Pe de altă parte, temperaturile scăzute încetinesc activitățile enzimelor. La punctul de îngheț, mișcarea moleculară scade considerabil, deoarece apare formarea solidă, determinând blocarea moleculelor într-o structură cristalină rigidă.
Enzimele sunt proteine tridimensionale care catalizează reacțiile chimice. Fără enzime, unele reacții nu ar avea altfel sau ar fi prea lent pentru a susține viața. Cu alte cuvinte, enzimele facilitează formarea sau ruperea legăturilor atomice. Rata la care enzimele afectează reacțiile lor respective și capacitatea de a-și păstra structura depind în mare măsură de temperatură.
