Enzimele accelerează ratele de reacție din organism. O enzimă acționează prin legarea la un substrat, substanța la care va acționa enzima. Când substratul se leagă de enzimă, reacția are loc.
Enzima are o regiune numită situs activ, și la care se leagă substratul. Enzima și substratul nu reacționează unul cu celălalt; mai degrabă, enzima reduce cantitatea de energie necesară reacției, energia de activare. Răspunsul negativ va înceta reacția. Cu feedback negativ, produsul final al reacției se va potrivi într-un alt sit al enzimei și va inhiba activitatea sa. Modelul de acțiune al enzimei determină faptul că atunci când un substrat se leagă de o enzimă, enzima determină substratul să își schimbe forma, accelerând astfel reacția chiar mai mult.
Deoarece enzimele sunt proteine, ele pot funcționa numai în anumite condiții de temperatură și pH. Dacă condițiile nu sunt optime pentru enzime, devine ineficientă. Condiții extreme de temperatură și enzime de denaturare a pH-ului, schimbându-le atât de mult forma încât acestea sunt transformate în inutil.
Acțiunile enzimelor pot fi inhibate în două moduri. În inhibarea competitivă, molecula inhibitor se leagă la situsul activ, fără a permite legarea substratului. Cu inhibarea necompetitivă, molecula de inhibitor se leagă la o altă locație a enzimei, modificând structura situsului activ astfel încât nici un substrat nu se poate lega.
