Care sunt diferențele dintre inhibitorii de enzime competitivi și necompetitivi?

Inhibitorii competitivi concurează cu substratul pentru situsul activ al enzimei, în timp ce inhibitorii necompetitivi interacționează cu enzima într-o altă locație decât cea activă. Ambele tipuri de inhibitori pot preveni apariția unei reacții chimice specifice .

Enzimele sunt proteine ​​găsite în lucruri vii care măresc rata reacțiilor chimice. Ei interacționează cu un reactant numit un substrat. Enzima și substratul se potrivesc împreună ca o încuietoare și o cheie. Locul în care se potrivesc enzimele și substraturile se numește site-ul activ. Fără enzime, multe reacții chimice în organism nu s-ar produce sau ar avea loc prea lent pentru a fi de folos.

Inhibitorii sunt substanțe care modifică sau interferează cu acțiunea enzimei pentru ao încetini sau a opri. Inhibitorii competitivi imita structura substratului. Acestea se pot integra în locul activ, interzicând interacțiunea substratului cu enzima. Acest lucru poate încetini sau poate împiedica apariția unei reacții în funcție de concentrațiile inhibitorului și substratului.

Inhibitorii necompetitivi nu se încadrează în locul activ. În schimb, ele reacționează cu enzima și își schimbă forma. Odată ce se produce schimbarea formei, substratul nu mai poate intra în locul activ și reacția nu poate apărea.